Les résultats remettent en question la compréhension actuelle des nitrogénases et soulignent leur potentiel pour une bioproduction durable

Les nitrogénases comptent parmi les enzymes les plus importantes sur le plan géochimique sur Terre, fournissant à toutes les formes de vie de l’azote biodisponible sous forme d’ammoniac (NH₃). Certaines nitrogénases peuvent également convertir directement le CO₂ dans les chaînes d’hydrocarbures, ce qui en fait une cible intéressante pour le développement de processus biotechnologiques.

Une équipe de chercheurs de Marbourg, en Allemagne, dirigée par le scientifique de Max Planck Johannes Rebelein, a maintenant fourni un aperçu complet de la spécificité et des préférences de substrat de la nitrogénase. Leurs résultats remettent en question la compréhension actuelle des nitrogénases et soulignent leur potentiel pour une bioproduction durable. La recherche est publiée dans la revue Progrès scientifiques.

L’azote est l’un des principaux éléments constitutifs de nos cellules. Cependant, la majeure partie de l’azote présent sur Terre se présente sous forme gazeuse.₂ et est chimiquement inutilisable par les cellules. Seule une seule famille d’enzymes est capable de convertir N₂ dans la forme biodisponible de l’ammoniac (NH₃): nitrogénases.

Des chercheurs dirigés par Johannes Rebelein de l’Institut Max Planck de microbiologie terrestre de Marbourg ont découvert que certaines nitrogénases peuvent également traiter un autre substrat important : elles réduisent le gaz à effet de serre CO₂ aux hydrocarbures (méthane, éthylène, éthane) et à l’acide formique.

Tous ces produits sont des sources d’énergie potentielles et des produits chimiques importants pour l’industrie. Dans l’optique d’une bioproduction durable et neutre en carbone, l’équipe souhaitait savoir dans quelle mesure les enzymes peuvent distinguer le CO₂ et N₂? Et les micro-organismes qui se développent sur N₂ réduisent également les émissions de CO₂ dans des conditions physiologiques normales ?

Deux isoenzymes

Pour répondre à ces questions, les chercheurs se sont concentrés sur la bactérie photosynthétique Rhodobacter capsulatus, qui abrite deux isoenzymes : la nitrogénase du molybdène (Mo) et la nitrogénase du fer (Fe), dont la bactérie a besoin comme réserve en cas de carence en molybdène.

Les chercheurs ont isolé les deux nitrogénases et comparé leur CO₂ réduction à l’aide de tests biochimiques. Ils ont découvert que la Fe-nitrogénase réduit en fait le CO₂ trois fois plus efficacement que son homologue contenant du molybdène et produit de l’acide formique et du méthane à des concentrations atmosphériques de CO₂ concentrations.

Lorsque les deux enzymes se sont vu offrir du CO₂ et N₂ dans le même temps, une autre différence importante est apparue : alors que la Mo-nitrogénase réduit sélectivement N₂La Fe-nitrogénase a tendance à choisir le CO₂ comme substrat.

“Normalement, une vitesse de réaction plus élevée dans les enzymes se fait au détriment de la précision. Il est intéressant de noter que la Mo-nitrogénase est à la fois plus rapide et plus sélective, ce qui montre son avantage dans N₂ réduction. La spécificité inférieure de la nitrogénase Fe et sa préférence pour le CO₂ en font un point de départ prometteur pour le développement de nouveaux CO₂ « Les réductases », explique Frederik Schmidt, doctorant dans le laboratoire de Johannes Rebelein et co-auteur de l’étude.

CO2 largement répandu₂ réduction dans la nature ?

La faible sélectivité n’était pas la seule surprise.

« Nous avons analysé quelle fraction d’électrons se retrouvait dans quel produit et avons découvert que le méthane et les concentrations élevées d’acide formique dérivées du CO₂ conversion par la nitrogénase Fe ont été sécrétées par les bactéries même lorsqu’aucun CO supplémentaire₂ a été ajouté à la culture : le CO dérivé métaboliquement₂ était suffisante pour déclencher ce processus. Cette découverte suggère que le CO catalysé par la nitrogénase Fe₂ « Cette réduction pourrait en effet être généralisée dans la nature », déclare Niels Oehlmann, co-premier auteur de l’étude.

Cela signifie également que la disponibilité et l’échange de substrats à un seul carbone sont susceptibles d’influencer les communautés microbiennes dans différents environnements.

Ces travaux remettent en cause la vision traditionnelle des nitrogénases comme de véritables enzymes de conversion de l’azote. Les bactéries photosynthétiques telles que R. capsulatus, qui utilisent l’énergie lumineuse pour stimuler les nitrogénases afin de convertir le gaz à effet de serre CO₂pourraient jouer un rôle clé non seulement dans leur impact environnemental, mais aussi dans le changement sociétal vers une économie circulaire durable, déclare Johannes Rebelein.

« L’idée est de pouvoir stocker l’énergie de la lumière solaire captée par l’appareil photosynthétique du micro-organisme dans les hydrocarbures produits par la nitrogénase. A l’avenir, nous souhaitons développer davantage la nitrogénase du fer afin de l’utiliser pour le CO₂ fixation et utilisation”.