Une nouvelle étude met en lumière l’hormone qui contrôle la ramification

Pour de nombreuses plantes, plus de branches signifie plus de fruits. Mais qu’est-ce qui fait qu’une plante pousse des branches ? De nouvelles recherches menées par l’Université de Californie à Davis montrent comment les plantes décomposent l’hormone strigolactone, qui supprime la ramification, pour devenir plus « touffues ». Comprendre comment la strigolactone est régulée pourrait avoir de grandes implications pour de nombreuses plantes cultivées.

L’étude a été publiée le 1er août dans Nature Communications.

« Être capable de manipuler la strigolactone pourrait également avoir des implications au-delà de l’architecture des plantes, notamment sur la résilience d’une plante à la sécheresse et aux agents pathogènes », a déclaré l’auteur principal Nitzan Shabek, professeur associé au département de biologie végétale de l’UC Davis, spécialisé en biochimie et biologie structurale.

Le rôle hormonal de la strigolactone n’a été découvert qu’en 2008, et Shabek la décrit comme « la nouvelle venue » dans la recherche sur les hormones végétales. En plus de réguler le comportement de ramification, la strigolactone favorise également les interactions bénéfiques sous terre entre les champignons mycorhiziens et les racines des plantes, et aide les plantes à répondre aux stress tels que la sécheresse et la forte salinité.

Les scientifiques savent beaucoup de choses sur la façon dont les plantes synthétisent les strigolactones et d’autres hormones, mais très peu sur la façon dont les plantes les décomposent. Des recherches récentes ont suggéré que des enzymes appelées carboxylestérases, présentes dans tous les règnes du vivant, y compris chez l’homme, pourraient être impliquées dans la dégradation de la strigolactone. Les plantes produisent plus de 20 types de carboxylestérases, mais seules deux formes en particulier, CXE15 et CX20, ont été liées à la strigolactone. Cependant, ce lien n’était que spéculatif, et l’équipe de Shabek voulait en savoir plus sur le fonctionnement de cette dégradation.

« Notre laboratoire s’intéresse aux mécanismes, ce qui signifie que nous ne voulons pas seulement savoir qu’une voiture peut rouler, nous voulons savoir comment elle roule, ce qui se passe à l’intérieur du moteur », a déclaré Shabek.

Décrypter le moteur d’une enzyme

Pour déterminer si les enzymes CXE15 et CX20 sont réellement impliquées dans la régulation de la strigolactone, les chercheurs ont commencé par construire des modèles 3D de la structure moléculaire des enzymes. Ce travail a été lancé par la chercheuse de premier cycle Linyi Yan, qui a cultivé et purifié les protéines carboxylestérases en laboratoire.

Ce projet mené par les étudiants est très vite devenu quelque chose de plus grand, a déclaré Shabek.

Le chercheur postdoctoral Malathy Palayam a utilisé la cristallographie aux rayons X et des simulations informatiques pour résoudre la structure atomique tridimensionnelle des enzymes et a réalisé des expériences biochimiques pour comparer la manière dont les deux enzymes pourraient dégrader l’hormone.

Ces expériences ont montré que la CXE15 était beaucoup plus efficace pour décomposer la strigolactone que la CXE20, qui se lie à la strigolactone mais ne la dégrade pas efficacement. Leurs modèles 3D ont révélé quelque chose de nouveau : une région spécifique de la CXE15 permettait en fait à l’enzyme de changer de forme.

« La CXE15 est une enzyme très efficace : elle peut détruire complètement la molécule de strigolactone en quelques millisecondes », a déclaré Shabek. « En zoomant, nous avons réalisé qu’il existe une zone dynamique dans la structure de l’enzyme qui est nécessaire à son fonctionnement. »

Une enzyme dynamique

En examinant la structure de CXE15, Shabek et ses collaborateurs ont identifié des acides aminés spécifiques qui permettent à l’enzyme de se lier de manière dynamique à la strigolactone. Ensuite, pour confirmer que ces acides aminés étaient effectivement responsables de l’efficacité de l’enzyme, ils ont génétiquement modifié une version mutante de l’enzyme avec une région dynamique altérée. La version mutante a montré une capacité réduite à dégrader la strigolactone à la fois in vitro et lorsque l’équipe l’a testée sur des plantes Nicotiana benthamiana.

Shabek affirme que les prochaines étapes consisteront à étudier comment les enzymes carboxylestérases sont produites dans différents tissus végétaux, comme les racines et les tiges.

« Dans cette étude, nous étions vraiment intéressés par l’élucidation du mécanisme et de la structure de ces enzymes, mais des études futures peuvent commencer à examiner comment elles affectent la croissance et le développement des plantes », a déclaré Shabek.

Les auteurs supplémentaires de l’étude sont : Ugrappa Nagalakshmi, Amelia K. Gilio et Savithramma Dinesh-Kumar, UC Davis ; David Cornu et François-Didier Boyer, Université Paris-Saclay, France.