Les scinks australiens évoluent le bouclier moléculaire pour résister au venin de serpent mortel

Une étude dirigée par l’Université du Queensland a révélé que le scinque australien a évolué une armure moléculaire pour empêcher le venin de serpent de fermer leurs muscles. La recherche a été publiée dans le Journal international des sciences moléculaires.

Le professeur Bryan Fry de l’école de l’environnement d’UQ a déclaré que révélant exactement comment la mort de la merde pourrait éclairer les approches biomédicales pour traiter les morsures de serpent chez les personnes.

“Ce que nous avons vu dans le scinque, c’est l’évolution à son plus ingénieux”, a déclaré le professeur Fry.

«Le scinque australien a évolué de minuscules changements dans un récepteur musculaire critique, appelé récepteur nicotinique de l’acétylcholine.

«Ce récepteur est normalement la cible des neurotoxines qui lui se lient et bloquent la communication nerveuse, provoquant une paralysie rapide et une mort.

“Mais dans un exemple étonnant d’un contrepunch naturel, nous avons constaté qu’à 25 reprises, le scintillait indépendamment des mutations à ce site de liaison pour empêcher le venin de l’attachement.

«C’est un témoignage de la pression évolutive massive que les serpents venimeux ont exercés après leur arrivée et se sont propagés à travers le continent australien, alors qu’ils se seront régalés sur les lézards sans défense de la journée.

«Incroyablement, les mêmes mutations ont évolué chez d’autres animaux comme les mangoues qui se nourrissent de cobras.

“Nous avons confirmé avec nos tests fonctionnels que le scinque principal de l’Australie (Bellatoras Frerei) a évolué exactement la même mutation de résistance qui donne au Badger au miel sa célèbre résistance au venin de cobra.

“Pour voir ce même type de résistance évoluer chez un lézard et un mammifère est assez remarquable – l’évolution continue de frapper la même bullseye moléculaire.”

Les mutations des récepteurs musculaires dans les scinques comprenaient un mécanisme pour ajouter des molécules de sucre pour bloquer physiquement les toxines et la substitution d’un bloc de construction de protéines (arginine d’acide aminé en position 187).

Les travaux de laboratoire validant les mutations ont été effectués au laboratoire de biotoxicologie adaptatif d’UQ par le Dr Uthpala Chandrasekara qui a dit que c’était incroyable à témoigner.

“Nous avons utilisé des peptides synthétiques et des modèles de récepteurs pour imiter ce qui se passe lorsque le venin entre un animal au niveau moléculaire et que les données étaient cristallines, certains des récepteurs modifiés n’ont tout simplement pas répondu du tout”, a déclaré le Dr Chandrasekara.

“Il est fascinant de penser qu’un petit changement dans une protéine peut faire la différence entre la vie et la mort face à un prédateur hautement venimeux.”

Les résultats pourraient un jour informer le développement de nouveaux antivenoms ou d’agents thérapeutiques pour contrer les venins neurotoxiques.

“Comprendre comment la nature neutralise le venin peut offrir des indices pour l’innovation biomédicale”, a déclaré le Dr Chandrasekara.

“Plus nous apprenons sur le fonctionnement de la résistance au venin dans la nature, plus nous avons d’outils pour la conception de nouveaux antivenoms.”

Le projet comprenait des collaborations avec des musées à travers l’Australie.