Une ancienne structure enzymatique révèle une nouvelle voie vers une production durable d’éthylène

Les chercheurs ont fait des progrès significatifs vers l’objectif consistant à utiliser des bactéries – plutôt que des combustibles fossiles – pour produire de l’éthylène, un produit chimique clé dans la production de nombreux plastiques.

Dans une nouvelle étude, des scientifiques ont identifié l’enzyme que certaines bactéries utilisent pour décomposer les composés organiques soufrés afin de créer de l’éthylène. Ils ont également pu, pour la première fois, extraire l’enzyme d’une bactérie pour étudier sa fonction et sa structure.

“Ce que nous voulions savoir, c’est comment les enzymes de ces bactéries fonctionnaient pour produire de l’éthylène afin que nous puissions à l’avenir les exploiter pour fabriquer de manière durable les plastiques quotidiens dont nous avons besoin”, a déclaré Justin North, auteur principal de l’étude et professeur adjoint de microbiologie à l’Ohio State University.

L’étude sur cette ancienne enzyme appelée méthylthio-alcane réductase (MAR) apparaît dans Catalyse naturelle.

Ce nouveau travail s’appuie sur une étude réalisée en 2020 par le laboratoire de North et publiée dans Science.

Le groupe de recherche de North dans l’État de l’Ohio s’est associé à Hannah Shafaat, professeur de chimie et de biochimie à l’UCLA, et à des chercheurs du Berkeley Lab Joint Genome Institute (JGI) du Département américain de l’énergie (DOE) et du Laboratoire de structure biomoléculaire du Brookhaven National Lab pour comprendre comment MAR produit de l’éthylène.

“Au début, nous connaissions seulement les gènes responsables dans nos bactéries de la méthylthio-alcane réductase qui transformait les composés organiques soufrés en éthylène. Et curieusement, ils ressemblaient beaucoup aux anciennes enzymes nitrogénases des bactéries qui extraient l’azote gazeux de l’air et le transformaient en engrais azoté biologique”, a déclaré North.

Pour convertir ces gènes en protéines dont le potentiel dans la production de biocarburants pourrait être étudié, le groupe de North s’est d’abord tourné vers le Joint Genome Institute. Yasuo Yoshikuni, responsable de la synthèse d’ADN chez JGI ​​et co-auteur de l’article, a construit plusieurs versions de gènes MAR pour que les chercheurs de l’État de l’Ohio puissent les tester dans leur bactérie du sol, Rhodospirillum rubrum, pour fabriquer la protéine MAR.

“Nous étions très enthousiastes lorsque nous avons isolé MAR de nos bactéries en tant qu’enzyme pure à étudier”, a déclaré North. “C’est un exploit qui n’avait jamais été réalisé auparavant.”

Srividya Murali, associée de recherche au North’s Lab et co-auteur principal de l’étude, était chargée de trouver un moyen d’isoler MAR.

Cette percée a permis à l’équipe de recherche de commencer enfin à comprendre le fonctionnement de ces enzymes.

La plus grande surprise est venue lorsque les chercheurs ont découvert à quel point MAR est proche de la nitrogénase. La nitrogénase est une enzyme qui possède l’un des cofacteurs métalliques contenant du fer et du soufre les plus complexes de la nature, qui est au cœur de sa fonction catalytique. Auparavant, les scientifiques pensaient que les nitrogénases pourraient être les seules enzymes à posséder ces catalyseurs métalliques sophistiqués.

Cependant, des mesures spectroscopiques détaillées du groupe de Shafaat sur la façon dont les cofacteurs métalliques du MAR gagnent et utilisent des électrons pour extraire le soufre et fabriquer de l’éthylène à partir de composés organiques soufrés ont rapidement révélé à quel point le MAR est complexe.

“Regarder les centres métalliques de MAR, c’est comme se regarder dans un miroir et voir un parent plus âgé de la nitrogénase de l’autre côté”, a déclaré Shafaat. “La façon dont l’enzyme déplace les électrons à travers le complexe protéique massif pour effectuer une réaction très spécifique est très élégante, mais elle est également très différente de la façon dont la nitrogénase peut fixer l’azote dans l’engrais.”

Ces découvertes ont été renforcées lorsque les chercheurs du Brookhaven National Laboratory, Guobin Hu du Laboratoire de structure biomoléculaire, également co-auteur principal de l’étude, et Dale Kreitler de la National Synchrotron Light Source II ont été les premiers scientifiques à révéler la structure de MAR et son cofacteur métallique complexe par microscopie électronique cryogénique.

Ils ont découvert que MAR est structurellement construit comme la nitrogénase et utilise des cofacteurs métalliques similaires mais uniques pour réaliser sa chimie. Mais il existe des différences dans les métaux (et dans la zone autour des métaux) que MAR préfère pour extraire le soufre et fabriquer de l’éthylène à partir de composés organiques soufrés, par rapport à la façon dont la nitrogénase fixe l’azote.

“Ces découvertes nous aident à commencer à réfléchir à la manière dont la structure de MAR lui permet de fonctionner comme elle le fait”, a déclaré North.

Maintenant qu’ils connaissent la structure et la fonction du MAR, les chercheurs travaillent à la conception d’une enzyme MAR qui produit encore mieux de l’éthylène que celles trouvées naturellement, a déclaré North. L’objectif ultime est de rendre le processus d’utilisation du MAR pour produire de l’éthylène suffisamment rentable pour remplacer l’utilisation de combustibles fossiles.

“Nous faisons des progrès et les résultats de cette étude constituent une étape importante vers cet objectif”, a déclaré North.