L’étude révèle que des peptides simples peuvent imiter la stratégie de protection des protéines de la nature

Une nouvelle étude de chercheurs de l’Advanced Science Research Center du CUNY Graduate Center (CUNY ASRC) révèle que les peptides extrêmement simples peuvent imiter un processus biologique qui protège les protéines sensibles contre le stress environnemental.

Les résultats, publiés dans Matériaux de la nature, Offrez une nouvelle approche prometteuse pour stabiliser les biomolécules comme les vaccins et les protéines thérapeutiques – potentiellement sans avoir besoin de réfrigération.

L’étude, dirigée par Rein Ulijn, directrice fondatrice de la CUNY ASRC Nanoscience Initiative et professeur de chimie distingué au Hunter College, montre à quel point les peptides courts – juste trois acides aminés sont longs – peuvent subir des protéines liquides-liquides à travers un processus de séchage qui permet aux peptides de l’encaptuler des protéines, de les protéger et de les libérer dans les intacts lors de la réhydration.

“Inspiré par la façon dont les organismes comme Tardigrades survivent à une déshydratation extrême, nous avons demandé si nous pouvions reproduire la stratégie de la nature en utilisant des matériaux synthétiques minimaux”, a déclaré Ulijn.

“À notre grande surprise, nous avons constaté que des tripeptides simples pourraient former des structures dynamiques et réversibles qui protègent les protéines sous stress. Cela ouvre de nouvelles possibilités de préservation des protéines.”

En biologie, les cellules réagissent souvent au stress en créant des compartiments de protection à travers un processus connu sous le nom de séparation de phases. Ces compartiments stabilisent les protéines vulnérables et peuvent se dissoudre à nouveau lorsque les conditions s’améliorent.

L’équipe de recherche a appliqué ce principe à la conception de matériaux adaptables à base de peptides qui imitent ce processus – offrant une alternative simple et efficace aux méthodes conventionnelles de stabilisation biomoléculaire, qui nécessitent souvent des formulations complexes et une logistique à la chaîne du froid.

Les principaux résultats de l’étude comprennent:

• Les tripeptides peuvent former des assemblages désordonnés réversibles qui subissent une séparation de phases lors du séchage.
• Ces assemblages se solidifient en microparticules poreuses, encapsulant efficacement les protéines.
• Lors de la réhydratation, les peptides libèrent leur cargaison protéique avec une intégrité structurelle préservée.
• Le processus imite les mécanismes de protection naturels et donne un aperçu d’un nouveau mode de formation de matériaux supramoléculaires.

“Ce travail révèle non seulement un nouveau mécanisme d’auto-organisation des peptides, mais introduit également une plate-forme matérielle minimaliste pour les applications en biotechnologie”, a déclaré Ulijn.

Les implications sont d’une grande portée. De la distribution des vaccins dans les régions sans réfrigération fiable aux nouvelles classes de matériaux intelligents et réactifs, l’étude met en place un travail fondamental pour les innovations pratiques et une exploration scientifique supplémentaire.